本發(fā)明涉及一種蛋白質(zhì)分子三維空間結(jié)構(gòu)特性的分析方法，尤其涉及一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法，屬于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析、結(jié)構(gòu)預(yù)測和順式與反式構(gòu)型異構(gòu)研究領(lǐng)域。

背景技術(shù)：

在蛋白質(zhì)中，肽鍵是氨基酸鏈接的基本方式。由于酰胺氮和羧基氧之間的共振相互作用，肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由轉(zhuǎn)動，參與肽鍵的六個原子(C^α₁、C^α₂、C、H、O、N)趨于共面。因而，蛋白質(zhì)的肽基團僅有順式和反式兩種平面構(gòu)型。順式構(gòu)型中，C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子形成的二面角約為0度；反式構(gòu)型中，C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子的二面角約為180度。由于空間位阻作用，順式構(gòu)型的能量高于反式構(gòu)型。順式與反式構(gòu)型間轉(zhuǎn)換能壘約20kcal/mol，它們異構(gòu)化較困難。數(shù)據(jù)顯示，自然折疊的蛋白質(zhì)中，絕大多數(shù)肽基團為反式構(gòu)型。通過量子化學(xué)計算和小分子有機物實驗研究估計，反式與順式構(gòu)型間能量差約為2.5kcal/mol。通過對蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)銀行(PDB)中晶體數(shù)據(jù)統(tǒng)計表明，肽鍵中順式構(gòu)型的比率約0.3％。其中，由脯氨酸參與組成的肽鍵，順式構(gòu)型出現(xiàn)的幾率較大。

研究表明，順式和反式構(gòu)型的形成、肽鍵順式與反式異構(gòu)化在蛋白質(zhì)折疊、生物學(xué)功能實現(xiàn)等方面具有非常重要的作用。然而，我們對蛋白質(zhì)肽鍵的反式與順式構(gòu)型分析方法有限，對它們的形成、幾何特性和功能等了解還較少，需要更多、更有效的分析手段和方法。目前，對順式和反式構(gòu)型的研究通常采用傳統(tǒng)的結(jié)構(gòu)化學(xué)方法，主要關(guān)注肽基團原子形成的鍵長、鍵角和扭轉(zhuǎn)角，結(jié)構(gòu)分析沒有精度到原子尺度。例如，C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子二面角的分析法、以C_i-C^α_i鍵扭轉(zhuǎn)角和C^α_i-N_i鍵扭轉(zhuǎn)角為坐標(biāo)的拉氏圖法。

技術(shù)實現(xiàn)要素：

本發(fā)明的目的是針對目前還沒有精細到原子尺度統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)中肽鍵結(jié)構(gòu)的技術(shù)現(xiàn)狀，提出了一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法。

本發(fā)明所提方法的主要特點為：采用蛋白質(zhì)肽平面碳、氮、氧原子建立坐標(biāo)標(biāo)架，計算待考察原子在單位球面上中的經(jīng)緯度角，并將所有待考察原子投影到這個單位球面上，得到待考察原子的三維統(tǒng)計分布圖；這是一種直觀地、可視化的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析方法，能有效地展現(xiàn)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的差異，揭示肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中原子的分布特征。

為實現(xiàn)上述目的，一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法，步驟如下：

步驟(1)：獲取蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，建立蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫；

獲取蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)的優(yōu)選方案之一是從蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)銀行(PDB，http://www.rcsb.org)中下載；具體的，可從此蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)銀行下載X-Ray晶體衍射的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，可選擇分辨率優(yōu)于1.0埃的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)進行高精度的統(tǒng)計分析；

步驟(2)：建立碳氮氧坐標(biāo)標(biāo)架，即CNO坐標(biāo)標(biāo)架，具體為：

從步驟(1)建立的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中提取每個氨基酸殘基上的主鏈碳、氮、氧原子坐標(biāo)，以主鏈碳原子為坐標(biāo)原點，引入單位切向矢量、單位副法向矢量和單位法向矢量，構(gòu)成右手正交的碳氮氧坐標(biāo)標(biāo)架，稱為CNO坐標(biāo)標(biāo)架，它與笛卡爾坐標(biāo)系類似；

其中，主鏈碳、氮、氧原子記為C、N、O，它們從蛋白質(zhì)的氮末端到碳末端根據(jù)氨基酸殘基順序編號，編號記為i，i＝1,2,3,…,M，M是一個蛋白質(zhì)中氨基酸殘基總數(shù)；第i個氨基酸殘基上的主鏈碳、氮、氧原子記為C_i、N_i、O_i；它們的坐標(biāo)記為r_Ci、r_Ni、r_Oi；第i+1個氨基酸殘基上的主鏈碳、氮、氧原子記為C_i+1、N_i+1、O_i+1；它們的坐標(biāo)記為r_Ci+1、r_Ni+1、r_Oi+1；

其中，單位切向矢量記為u_i，單位副法向矢量記為w_i，單位法向矢量記為v_i；

其中，采用i個肽平面上主鏈C_i、N_i+1、O_i原子建立的碳氮氧坐標(biāo)標(biāo)架記為第i個CNO標(biāo)架；

其中，第i個肽平面指由第i和(i+1)個氨基酸殘基形成平面；

其中，單位切向矢量、單位副法向矢量、單位法向矢量表述為如下公式(1)：

其中，

步驟(3)：確定待考察原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)，具體為：

從步驟(1)建立的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中，提取待考察的中心碳原子、主鏈碳原子、主鏈氮原子、主鏈氧原子、側(cè)鏈碳原子的坐標(biāo)；在蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中，采用的是實驗室坐標(biāo)系；根據(jù)這個坐標(biāo)系下待考察原子坐標(biāo)，計算待考察原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)；

其中，中心碳原子、主鏈碳原子、主鏈氮原子、主鏈氧原子、側(cè)鏈碳原子采用與步驟(2)一致的編號；

其中，中心碳原子記為C^α，第i和(i+1)個氨基酸殘基上的中心碳原子記為C^α_i、C^α_i+1；

其中，沿著側(cè)鏈第1個碳原子記為C^β，第(i+1)個氨基酸殘基的側(cè)鏈第1個碳原子記為C^β_i+1；

其中，計算C^α_i+1、C_i+1、O_i+1、C^β_i+1原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)表述為如下公式(2)：

其中，為C^α_i+1、C_i+1、O_i+1、C^β_i+1原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)；

其中，公式(2)中的坐標(biāo)都可以分解為三個分量形式，表述為如下公式(3)：

其中，符號A表示C^α_i+1、C_i+1、O_i+1、C^β_i+1原子中的任意一個；

其中，x′_A、y′_A、z′_A表示A原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中u_i、w_i、v_i方向上的分量；

步驟(4)：根據(jù)CNO坐標(biāo)標(biāo)架建立單位球面，計算待考察原子在單位球面中的經(jīng)緯度角，具體為：

根據(jù)步驟(2)中建立的CNO坐標(biāo)標(biāo)架，建立單位球面；由球坐標(biāo)和步驟(3)中CNO坐標(biāo)標(biāo)架的坐標(biāo)轉(zhuǎn)換關(guān)系，計算考察原子在單位球面中的經(jīng)緯度角；

其中，待考察原子在單位球面中的經(jīng)緯度角記為

其中，單位球面建立方法為：球面半徑為1，第i個單位球面的球心在主鏈碳原子C_i上；步驟(2)中CNO坐標(biāo)標(biāo)架的單位切向矢量u_i的頂點位于單位球面的北極，單位球面北極處的緯度為0度；過CNO坐標(biāo)標(biāo)架的單位切向矢量u_i和單位法向矢量v_i的大半圓的經(jīng)度為0度；

其中，球坐標(biāo)與CNO坐標(biāo)標(biāo)架的坐標(biāo)轉(zhuǎn)換關(guān)系表述為如下公式(4)：

步驟(5)：將步驟(1)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的待考察原子投影到單位球面上，得到順式和反式結(jié)構(gòu)中待考察原子的分布，具體為：

步驟(5).1：采用肽平面原子形成的二面角，判斷肽平面的順式和反式結(jié)構(gòu)，由步驟(1)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫，得到順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組、反式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組；

其中，順式和反式結(jié)構(gòu)辨別方法為：C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子形成的二面角在[-90°,90°]范圍是順式結(jié)構(gòu)，C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子的二面角在[90°,-90°]范圍是反式結(jié)構(gòu)；

步驟(5).2：根據(jù)順式結(jié)構(gòu)中，后一個氨基酸殘基是否為脯氨酸，將由步驟(5).1的順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組分成含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組和不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組；

其中，含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組和不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組分別記為cis-proline和cis-nonproline；

步驟(5).3：根據(jù)反式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組，計算所有待考察原子的經(jīng)緯度角，由經(jīng)緯度角確定單位球面上待考察原子的投影點，得到反式結(jié)構(gòu)中待考察原子的統(tǒng)計分布；

步驟(5).4：根據(jù)含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組，計算所有待考察原子的經(jīng)緯度角，由經(jīng)緯度角確定單位球面上待考察原子的投影點，得到所有cis-proline中待考察原子的統(tǒng)計分布；

步驟(5).5：根據(jù)不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組，計算所有待考察原子的經(jīng)緯度角，由經(jīng)緯度角確定單位球面上待考察原子的投影點，得到所有cis-nonproline中待考察原子的統(tǒng)計分布；

其中，步驟(5).3-5中單位球面上投影點的經(jīng)緯度角與步驟(4)的經(jīng)緯度角表述一致；

至此，從步驟(1)到步驟(5)，完成了一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法。

有益效果

一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法，與現(xiàn)有的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析方法相比，具有如下有益效果：

(1)本發(fā)明采用CNO坐標(biāo)標(biāo)架和單位球面研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)特性，包含順式和反式構(gòu)型的特性，比現(xiàn)有的基于結(jié)構(gòu)化學(xué)的方法更新穎；

(2)本發(fā)明所提方法既可以分析主鏈原子的結(jié)構(gòu)特性，又可以分析任意側(cè)鏈原子的結(jié)構(gòu)特性；

(3)本發(fā)明所提方法能夠肽平面上觀察順式和反式結(jié)構(gòu)中原子的分布特性，這是一個新角度；

(4)如果設(shè)想觀察者站在球心，他所看到的球面上原子分布就像夜空中的繁星一樣，因而，本發(fā)明的另一個明顯優(yōu)勢是“所見即所得”，能夠直觀地提供蛋白質(zhì)幾何結(jié)構(gòu)信息；

(5)拉氏圖是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)研究中應(yīng)用最廣泛的方法，它通過肽平面的扭轉(zhuǎn)反映蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分布特性；與之相比，本發(fā)明所提方法在原子尺度上揭示蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)信息，能夠展現(xiàn)蛋白質(zhì)中某種原子或某類原子的幾何結(jié)構(gòu)特性；

(6)本發(fā)明所提方法對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)優(yōu)化、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)約束、順式和反式結(jié)構(gòu)異構(gòu)化分析等具有基礎(chǔ)和應(yīng)用意義。

附圖說明

圖1為一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法流程圖；

圖2為一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法在具體實施時針對高精度統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的中心碳原子幾何特征的流程示意圖；

圖3為第i個肽平面CNO坐標(biāo)標(biāo)架上觀察到的C^α_i+1原子分布圖；

圖4為第i個肽平面CNO坐標(biāo)標(biāo)架上觀察到的C^β_i+1原子分布圖；

圖5為第i個肽平面CNO坐標(biāo)標(biāo)架上觀察到的C_i+1原子分布圖。

具體實施方式

下面結(jié)合附圖和實施例對本發(fā)明的方法作進一步說明。

實施例1

本實施例詳細闡述了本發(fā)明“一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法”在具體實施時針對高精度統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的中心碳原子幾何特征的流程。

圖1為一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法的流程圖。從圖中可以看出，本方法包含步驟有：步驟(1)：獲取蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，建立蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫；步驟(2)：建立碳氮氧坐標(biāo)標(biāo)架；步驟(3)：確定待考察原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)；步驟(4)：計算待考察原子在單位球面中的經(jīng)緯度角；步驟(5)：將步驟(1)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的待考察原子投影到單位球面上，得到順式和反式結(jié)構(gòu)中待考察原子的分布；

圖2為本實施例的流程圖，從圖中可以看出，高精度統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的中心碳原子幾何特征包含如下步驟：

步驟(一)：從蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)銀行中下載分辨率優(yōu)于1.0埃的晶體衍射蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，建立高分辨率蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫；

步驟(二)：基于氨基酸殘基上的C、N、O原子坐標(biāo)，建立右手正交的CNO坐標(biāo)標(biāo)架，具體為：

從步驟(一)高分辨率蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫中的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，提取任一蛋白質(zhì)中第i個氨基酸殘基上的C_i、O_i原子和第(i+1)個氨基酸殘基上的N_i+1原子坐標(biāo)r_Ci、r_Oi、r_Ni+1，采用發(fā)明內(nèi)容步驟(2)中公式(1)引入單位切向矢量u_i、單位副法向矢量w_i、單位法向矢量v_i，建立第i個右手正交的CNO標(biāo)架；

步驟(三)：計算中心碳原子C^α_i+1在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)，具體為：

從步驟(一)高分辨率的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫中的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)，提取任一蛋白質(zhì)中第(i+1)個氨基酸殘基上中心碳原子C^α_i+1的坐標(biāo)r_C^α_i+1，采用發(fā)明內(nèi)容步驟(3)中的公式(2)或(3)，計算C^α_i+1原子在CNO坐標(biāo)標(biāo)架中的坐標(biāo)

步驟(四)：計算中心碳原子C^α_i+1在單位球面中的經(jīng)緯度，具體為：

由步驟(二)構(gòu)建的CNO坐標(biāo)標(biāo)架，采用發(fā)明內(nèi)容步驟(4)的方法，構(gòu)建單位球面，采用發(fā)明內(nèi)容步驟(4)的公式(4)，計算中心碳原子C^α_i+1在單位球面中的經(jīng)緯度角

步驟(五)：將步驟(一)高分辨率的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的中心碳原子C^α_i+1投影到單位球面上，得到順式和反式結(jié)構(gòu)中心碳原子C^α_i+1的分布，具體為：

步驟(五).1：采用肽平面C^α_i-N_i-C_i+1-C^α_i+1原子形成的二面角，根據(jù)發(fā)明內(nèi)容步驟(5).1的方法判斷肽平面的順式和反式結(jié)構(gòu)，將步驟(一)高分辨率的的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫分為順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組、反式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組；

步驟(五).2：根據(jù)發(fā)明內(nèi)容步驟(5).2的方法，將步驟(五).1的順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組分成含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組cis-proline和不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組cis-nonproline；

步驟(五).3：由反式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組，利用步驟(二)-(四)，計算所有中心碳原子C^α_i+1的經(jīng)緯度由值畫出單位球面上C^α_i+1原子的投影點，得到反式結(jié)構(gòu)中C^α_i+1原子的統(tǒng)計分布；

步驟(五).4：根據(jù)順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組，利用步驟(二)-(四)，計算所有C^α_i+1原子的經(jīng)緯度，確定單位球面上C^α_i+1原子的投影點，得到所有順式結(jié)構(gòu)中C^α_i+1原子的統(tǒng)計分布；

步驟(五).5：根據(jù)不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)肽平面數(shù)據(jù)組cis-nonproline，利用步驟(二)-(四)，計算所有C^α_i+1原子的經(jīng)緯度，確定單位球面上C^α_i+1原子的投影點，得到所有cis-nonproline中C^α_i+1原子的統(tǒng)計分布；

圖3是高分辨率的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的中心碳原子C^α_i+1在單位球面上分布圖；圖中，符號u_i、w_i、v_i標(biāo)示了CNO坐標(biāo)標(biāo)架軸，trans、cis、cis-nonproline表示反式結(jié)構(gòu)、順式結(jié)構(gòu)、不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)的C^α_i+1原子分布；圖3顯示，反式結(jié)構(gòu)中C^α_i+1原子局域分布在經(jīng)緯度(0°,90°)周圍區(qū)域，順式結(jié)構(gòu)中C^α_i+1原子局域分布在經(jīng)緯度(0°,-30°)區(qū)域，而不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)相對于一般的順式結(jié)構(gòu)而言，分布較為分散；

至此，從步驟(一)到步驟(五)，完成了高精度統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的中心碳原子幾何特征的方法。

實施例2

本實施例按照本發(fā)明“一種統(tǒng)計分析蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的方法”的步驟和實施例1所述流程，闡述統(tǒng)計分析側(cè)鏈C^β_i+1原子在蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中分布特性及其結(jié)果。

高精度統(tǒng)計分析側(cè)鏈C^β_i+1原子在蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)中的分布特性，步驟A、B與實施例1步驟(一)、(二)相同；步驟C、D、E與實施例1步驟(三)、(四)、(五)的區(qū)別是本實施例計算側(cè)鏈C^β_i+1原子的坐標(biāo)、經(jīng)緯度和畫側(cè)鏈C^β_i+1原子在單位球面分布，其步驟(五)中加入二級結(jié)構(gòu)α-helix、α-left-handed-helix、β-strand判定，其方法采用STRIDE算法確定；

圖4是高分辨率蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的側(cè)鏈C^β_i+1原子在單位球面上分布圖；圖中，符號u_i、w_i、v_i標(biāo)示CNO坐標(biāo)標(biāo)架軸，trans、cis、cis-nonproline指出了反式結(jié)構(gòu)、順式結(jié)構(gòu)、不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)的C^β_i+1原子分布，α-helix、α_L-helix、β-strand表示螺旋、左手螺旋、片層對應(yīng)的C^β_i+1原子分布位置；圖4顯示，反式結(jié)構(gòu)trans中C^β_i+1原子局域分布兩個分離的區(qū)域，α_L-helix中反式結(jié)構(gòu)C^β_i+1原子主要分布在經(jīng)緯度(70°,80°)區(qū)域，α-helix和β-strand中反式結(jié)構(gòu)C^β_i+1原子主要集中在經(jīng)度(-90°,30°)與緯度(80°,120°)區(qū)域；順式結(jié)構(gòu)中C^β_i+1原子局域分布在經(jīng)緯度(30°,140°)區(qū)域，不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)C^β_i+1原子分布較為分散；

實施例3

本實施例按照本發(fā)明步驟和實施例1所述流程，具體闡述統(tǒng)計分析主鏈C_i+1原子在蛋白質(zhì)肽鍵的順式和反式結(jié)構(gòu)的分布特性，結(jié)果如圖5。

圖5是高分辨率蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫的蛋白質(zhì)實驗結(jié)構(gòu)中所有順式和反式結(jié)構(gòu)的主鏈C_i+1原子在單位球面上分布圖；圖中，符號u_i、w_i、v_i標(biāo)示CNO坐標(biāo)標(biāo)架軸，trans、cis、cis-nonproline指出了反式結(jié)構(gòu)、順式結(jié)構(gòu)、不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)的主鏈C_i+1原子分布，α-helix、α_L-helix、β-strand表示螺旋、左手螺旋、片層對應(yīng)的主鏈C_i+1原子分布位置；圖5顯示，反式結(jié)構(gòu)trans中主鏈C_i+1原子主要收斂到兩個分離的聚集區(qū)，α-helix中反式結(jié)構(gòu)主鏈C_i+1原子主要分布在經(jīng)緯度(50°,70°)區(qū)域，β-strand中反式結(jié)構(gòu)主鏈C_i+1原子主要分布在經(jīng)緯度(40°,100°)區(qū)域；順式結(jié)構(gòu)中主鏈C_i+1原子局域分布在經(jīng)緯度(-50°,160°)區(qū)域，不含脯氨酸順式結(jié)構(gòu)主鏈C_i+1原子分布較為分散；

以上所述為本發(fā)明的幾個典型實施例而已，本發(fā)明不應(yīng)該局限于該實施例和附圖所公開的內(nèi)容。凡是不脫離本發(fā)明所公開的精神下完成的等效或修改，都落入本發(fā)明保護的范圍。